Kémia | Biokémia » Az adenilát-kináz, ATP-kreatin-foszfotranszferáz és anorganikus pirofoszfatáz bioenergetikai jelentősége

BIOKÉMIA – BIOENERGETIKA Az adenilát-kináz, ATP-kreatin-foszfotranszferáz és anorganikus pirofoszfatáz bioenergetikai jelentősége  Az adenilát-kináz     Az energiatermelő folyamatok egyik nagy klasszikusa a glikolízis, aminek sebessége többek között a sejt energiaállapotának megfelelően az ATP, illetve AMP hatására változik. Az ATP allosztérikusan gátolja a glikolízis legfontosabb szabályozó enzimét, a foszfofruktokináz I-et, valamint a piruvát kinázt. Az ATP-szinttel ellentétes irányban változik az AMP koncentrációja. Az ATP+ADP+AMP mennyisége közel állandó, de tekintve hogy energia az ATP terminális foszfátcsoportjának hidrolízisével nyerhető, ezért az egyensúlyt az összadenilátszármazék állandó számán belül az ATP javára kell fenntartani. Ezt végzi a citoszolban lokalizálódó adenilát-kináz vagy miokináz a

következő reakcióval: 2 ADP ↔ ATP + AMP.  Normális körülmények között ez meg is valósul, az ATP koncentrációja mindig sokkal nagyobb, mint az ADP-é, és méginkább, mint az AMP-é.  Az ATP-kreatin-foszfotranszferáz  Az enzim nem más, mint a kreatin-kináz, aminek főleg a harántcsíkolt izom energiaháztartásában van nagy szerepe, tekintettel arra, hogy a koncentráció molekuláris mechanizmusa rendkívül energiaigényes a miozinfej ATP-áz aktivitása miatt.  Szintén jelentős mennyiségű ATP-t emészt fel a SERCA működése.  A jellemzően aerob izmok energiatermelése, mint pl. a szívizom esetében is inkább a zsírsavak és ketontestek oxidációjából származik, ám a glikolítikus anyagcseréjű izmok energiaforrása az anaerob glikolízis.  A rostok glikogénraktárának kimerülése után a glukóz vérből való felvételének sebessége nem elegendő a gyors kontrakció kiszolgálásához.  Ráadásul az anaerob

glikolízis végterméke a laktát, ami felhalmozódás esetén lokálisan illetve az izomból kikerülve generalizáltan metabolikus acidozist okoz, és hozzájátul az izomfáradás kialakulásához.  Az izom energiaraktározó kapacitását jelentősen növelni képes a kreatin-foszfát képzése. A kreatin-kináz hatására a felesleges ATP terminális foszfátcsoportja kreatinra kerül, így ADP és kreatin-P keletkezik, mely utóbbi szintén makroerg kötést jelent.  A kreatin-P sokkal nagyobb mennyiségben raktározható a sejten belül, mint az ATP. Izomunka végzésekor, amint az ATP-szint lecsökken, a kreatin-P leadja a foszfátcsoportot az ADP-nek és visszaalakul kreatinná. Ez utóbbi reakciót szintén a kreatin-kináz végzi  Az anorganikus pirofoszfatáz  Ennek a reakciónak nem is igazán bioenergetikai szerepe van, bár kétségtelen, hogy a makroerg kötések hidrolízisét végzi. Sokkal inkább, mint bioszintetikus folyamatok egyirányúsítója

működik. BIOKÉMIA – BIOENERGETIKA    Számos bioszintézis kezdődik „aktiválás”-sal, mint pl. a TG-szintézisben a zsírsavak aktiválása. Ebben a folyamatban két részlépés van jelen, melyek közül az első egy acil-adenilát intermedier kialakulása. Ebben a reakcióban az ATP-ről pirofoszfát hasad le, ésa a zsírsavhoz AMP kapcsolódik. Az aktiválás reakció reverzibilisek, ám irreverzibilissé, tehát egyirányúvá tesz az, hogy a levált PP i a pirofoszfatáz hatására két P i -ra hasad